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氟纳米粒子和共存离子对蛋白质结构和组装的改变
发布时间:2022-08-06 05:05:50 来源:hth华体会注册 作者:hth华体会比分


  蛋白质的功能和活性是由它们的组装和二级结构决定的。与蛋白质聚集或二级结构相关的异常可导致神经退行性疾病。在一项新的研究中,一个国际研究团队揭示了氟纳米粒子(用于体内成像的材料)如何影响 β-淀粉样蛋白的组装和结构。他们的研究结果为更好地治疗和预防阿尔茨海默病等神经系统疾病迈出了一步。

  自组装(Self-assembly),或将材料的单个单元组合成有序的结构或模式,是材料科学家们研究兴趣浓厚的一种现象。自组装的一个突出例子来自生物系统中蛋白质的自组装。蛋白质的功能和活性受其装配状态的支配。此外,蛋白质的“二级结构”,其特征是折叠成结构,如 β-折叠,也发挥了作用。事实上,蛋白质二级结构或其组装的异常会导致各种神经退行性疾病,包括阿尔茨海默病。

  纳米粒子(Nanoparticles,NPs)通过控制和靶向给药,为治疗和预防这类疾病提供了一种有前途的途径。此外,无机 NPs,如氟化 NPs,可用于脑成像应用。与有机 NPs 相比,无机 NPs 被认为是开发高功能材料的更佳候选材料。但是,人们对它们的生物毒性有很大的关注。虽然它们与生物蛋白的相互作用已经被研究,但这些相互作用背后的机制还不太清楚。

  该团队使用了一种名为“傅里叶变换红外光谱”(Fourier transform infrared spectroscopy ,FTIR)的技术,直接监测纳米粒子表面对肽键的影响。“我们发现,在纳米粒子表面附近,多肽更有可能形成 β-折叠。这是由于疏水性的影响。被水溶液排斥的肽部分粘附在纳米粒子上,更容易形成聚合,” Umezawa 博士解释道。Aβ肽与CeF3 NPs相互作用的红外(FT-IR)光谱和β-折叠率

  此外,该团队还研究了溶液中其他周围离子的影响。“我们的发现非常令人惊讶。即使没有纳米粒子,环境也会影响二级结构形成的速度,” Umezawa 博士说,“这种由静电相互作用和氢键结合产生的效应,在添加纳米粒子时被夸大了。通过仔细选择离子和纳米粒子,β-折叠的形成可以被抑制或促进。这意味着这个过程是可以控制和设计的,以消除不良影响。”

  实验结果与纳扎尔巴耶夫大学团队进行的分子动力学模拟相补充。这反过来又帮助设计和指导了实验,并提供了对结果的见解。

  随着对蛋白质和 NPs 之间相互作用的深入了解,该研究为控制蛋白质折叠过程铺平了道路。有了这种控制,任何蛋白质变形都可以消除,积极的相互作用和结构变化可以促进。这可能导致更好的阿尔茨海默病预防和治疗方案,并最终提高老年人的生活质量。创立于1881年的东京理科大学

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